Цис сер гли лиз арг. Белки, их строение и функции
«Обмен веществ и энергия клетки» - Определение. Пластический обмен. Органы пищеварения. Подготовка учащихся к заданиям открытого типа. Химические превращения. Задания с ответом «да» или «нет». Метаболизм. Обмен веществ. Текст с ошибками. Задание с развернутым ответом. Тестовые задания. Энергетический обмен.
«Метаболизм» - Свойства генетического кода. Молекулярная масса одной аминокислоты. Генетический код. Начальная часть молекулы. Пластический обмен. Транскрипция. Белок. ДНК. Определите длину соответствующего гена. Реакции ассимиляции и диссимиляции. Участок правой цепи ДНК. Дайте определения терминам. Автотрофы. Биосинтез белка. Какую первичную структуру будет иметь белок. Белок, состоящий из 500 мономеров. Трансляция.
««Энергетический обмен» 9 класс» - Глюкоза – центральная молекула клеточного дыхания. АТФ в цифрах. Понятие об энергетическом обмене. Автотрофы. ПВК – пировиноградная кислота С3Н4О3. Структура АТФ. АТФ – универсальный источник энергии в клетке. Превращение АТФ в АДФ. Брожение – анаэробное дыхание. Метаболизм. Энергетический обмен в клетке. Брожение. Энергетический обмен (диссимиляция). Митохондрия. Аэробный этап - кислородный. Суммарное уравнение аэробного этапа.
«Этапы энергетического обмена» - Суммарное уравнение. Типы питания организмов. Процесс расщепления. Метаболизм. Окисление ПВК. Электронтранспортная цепь. Выделение энергии. Цикл Кребса. Дать характеристику реакциям. Окислительное декарбоксилирование. Катаболизм. Аэробное дыхание. Стадии аэробного дыхания. Подготовительный этап. Кислородное расщепление. Солнечная энергия. Где протекает синтез АТФ. Бескислородный этап. Заполните пропуски в тексте.
«Метаболизм углеводов» - Итог цикла Кребса. Триозофосфат изомераза. Сахароза. Хемиосмотическая модель синтеза АТФ. Факторы, влияющие на активность ферментов. Метаболизм. Гликолиз. Альдолаза. Классификация энзимов. Запасание. Этапы окисления глюкозы. Образование разветвлений. Ферменты. Белковые компоненты митохиндриальной ЭТЦ. Энзимы. Основные этапы метаболизма углеводов. Енолаза. Синтез гликогена. Окисление ацетил-КоА до СО2.
«Энергетический обмен веществ» - Процесс энергетического обмена. Гликолиз. Энергия, которая выделяется в реакциях гликолиза. Ферменты бескислородного этапа энергообмена. Судьба ПВК. Молочнокислое брожение. Молочная кислота. Биологическое окисление и горение. Окисление вещества А. Подготовительный этап. Повторение. Горение. Энергетический обмен.
CH 3 СН 3
ИЭТ находится в области рН≈7
ГЛИ - ГЛУ
(CH 2) 2 -СООН (СН 2) 2 - СООН
ИЭТ находится в области рН<7
ГЛИ - ЛИЗ
H 2 N–CH 2 –CО–NH–CH–COOH ↔ H 3 N + –CH 2 –CО–NH–CH–COO ‾
(CH 2) 4 –NН 2 (СН 2) 4 – NН 2
ИЭТ находится в области рН>7
16.4 БЕЛКИ
Белки - высокомолекулярные азотсодержащие биологические макромолекулы, состоящие из биогенных α, L -аминокислот, связанных в линейную последовательность пептидными (амидными) связями.
Простейший белок – полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков.
Белки – важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее 50% сухого веса. Они осуществляют реализацию генетической информации, построение структур клетки и организма, протекание метаболических процессов, иммунную защиту организма.
Разница между пептидами и белками не только количественная, но и качественная. После биосинтеза полипептидной цепи белков на рибосомах и последующего ее схождения в гидрофильную среду цитозоля формируются самопроизвольно более высокие уровни ее организации – вторичная, третичная, а для ряда белков – четвертичная структура.
1. Первичная структура – определяется как линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Она генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул. Зная первичную структуру можно последовательно получить белок синтетически (впервые был синтезирован инсулин, впоследствии многие другие белки, так широкое распространение получили синтетические полипептиды для лечения СПИДА, многих других заболеваний).
2. Вторичная структура белка – локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения отдельных ее участков, приводящая к скручиванию, складыванию или изгибу этого участка цепи. Вторичная структура может быть представлена α-спиралью, β-структурой (структура
складчатого листа).
3.Третичная структура - конформация (расположение в пространстве) всей полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных аминокислотных остатков. В ее формировании и стабилизации принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, вандервальсово, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи. Наиболее значимыми являются гидрофобное взаимодействие и дисульфидные связи.
4. Четвертичная структура белка. Способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящей к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера ).
Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически комплементарны и связывают структуру нековалентными связями. Так например, молекула белка, входящего в состав крови - гемоглобина состоит из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой.
Данные о механизме действия АКТГ на синтез стероидных гормоновсвидетельствуют о существенной роли аденилатциклазной системы. Предполагают, что АКТГ вступает во взаимодействие со специфическимирецепторами на внешней поверхности клеточной мембраны (рецепторыпредставлены белками в комплексе с другими молекулами, в частностис сиаловой кислотой). Сигнал затем передается на фермент аденилатциклазу, расположенную на внутренней поверхности клеточной мембраны, которая катализирует распад АТФ и образование цАМФ. Последний активируетпротеинкиназу, которая в свою очередь с участием АТФ осуществляетфосфорилирование холинэстеразы, превращающей эфиры холестерина всвободный холестерин, который поступает в митохондрии надпочечников,где содержатся все ферменты, катализирующие превращение холестеринав кортикостероиды.Соматотропный гормон (СТГ, гормон роста,соматотропин)синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза;концентрация его в гипофизе составляет 5–15 мг на 1 г ткани. СТГ человека состоит из 191 аминокислотыи содержит две дисульфидные связи; N- и С-концевые аминокислотыпредставлены фенилаланином.СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияетна все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК,РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депои распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активациипроцессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела,ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протеканияобменных процессов. Многие биологические эффекты этого гормона осуществляются черезособый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона – соматомедин. По своей природе он оказалсяпептидом с мол. массой 8000. Тиреотропный гормон (ТТГ, тиротропин) является сложным гликопротеином и содержит, кроме того, по две α- и β-субъединицы,которые в отдельности биологической активностью не обладают: мол. масса его около 30000.Тиротропин контролирует развитие и функцию щитовидной железыи регулирует биосинтез и секрецию в кровь тиреоидных гормонов. Полностью расшифрована первичная структура α- и β-субъединиц тиротропина: α-субъединица, содержащая 96 аминокислотныхостатков; β-субъединица тиротропина человека, содержащая 112 аминокислотных остатков,К гонадотропным гормонам(гонадотропины) относятся фолликулостимулирующий гормон (ФСГ,фоллитропин) и лютеинизирующий гормон (ЛГ, лютропин). Оба гормона синтезируютсяв передней доле гипофиза и являются сложнымибелками – гликопротеинами с мол. массой 25000. Они регулируют стероидо- и гаметогенез в половых железах. Фоллитропин вызывает созревание фолликулов в яичниках у самок и сперматогенез – у самцов. Лютропину самок стимулирует секрецию эстрогенов и прогестерона, как и разрывфолликулов с образованием желтого тела, а у самцов – секрецию тестостерона и развитие интерстициальной ткани. Биосинтез гонадотропинов,как было отмечено, регулируется гипоталамическим гормоном гонадолиберином.Лютропин состоит из двух α- и β-субъединиц: α-субъединица гормона содержит из 89 аминокислотных остатков с N-конца и отличается природой 22 аминокислот.
29. Гормоны задней доли гипофиза: вазопрессин, окситоцин. Химическая природа. Механизм их действия, биологический эффект. Нарушения функций организма, связанные с недостатком выработки этих гормонов.
Гормоны вазопрессин и окситоцин синтезируются рибосомальным путем. Оба гормонапредставляют собой нонапептиды следующего строения: Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами: он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцинаи в положении 8 – аргинин вместо лейцина. Основной биологический эффект окситоцина у млекопитающих связан со стимуляцией сокращения гладких мышц матки при родах и мышечных волокон вокруг альвеол молочных желез, что вызывает секрецию молока. Вазопрессин стимулирует сокращение гладких мышечных волокон сосудов, оказывая сильное вазопрессорное действие, однако основная роль его в организме сводится к регуляции водного обмена, откуда его второе название антидиуретического гормона. В небольших концентрациях (0,2 нг на 1 кг массы тела) вазопрессин оказывает мощное антидиуретическое действие – стимулирует обратный ток воды через мембраны почечных канальцев. В норме он контролирует осмотическое давление плазмы крови и водный баланс организма человека. При патологии, в частности атрофии задней доли гипофиза, развивается несахарный диабет – заболевание, характеризующееся выделением чрезвычайно больших количеств жидкости с мочой. При этом нарушен обратный процесс всасывания воды в канальцах почек.
Окситоцин
Вазопрессин
30. Гормоны щитовидной железы: трийодтиронин и тироксин. Химическая природа, биосинтез. Механизм действия гормонов на молекулярном уровне, биологический эффект. Изменение обмена вещества при гипертиреозе. Механизм возникновения эндемического зоба и его предупреждение.
Тироксин и трийодтиронин – основные гормоны фолликулярной части щитовидной железы. Помимо этих гормонов (биосинтез и функции которых будут рассмотрены ниже), в особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках, или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной природы, обеспечивающий постоянную концентрацию кальция в крови. Он получил название ≪кальцитонин ≫. Биологическое действие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: он вызывает подавление в костной ткани резорбтивных процессов и соответственно гипокальциемию и гипофосфатемию. Из L-тиронина легко синтезируется гормон щитовидной железы тироксин, содержащий в 4 положениях кольцевой структуры йод Биологическое действие гормонов щитовидной железы распространяется на множество физиологических функций организма. В частности, гормоны регулируют скорость основного обмена, рост и дифференцировку тканей, обмен белков, углеводов и липидов, водно-электролитный обмен, деятельность ЦНС, пищеварительного тракта, гемопоэз, функцию сердечнососудистой системы, потребность в витаминах, сопротивляемость организма инфекциям и др. Гипофункция щитовидной железы в раннем детском возрасте приводит к развитию болезни, известной в литературе как кретинизм . Помимо остановки роста, специфических изменений кожи, волос, мышц, резкогоснижения скорости процессов обмена, при кретинизме отмечаются глубокие нарушения психики; специфическое гормональное лечение в этом случае не дает положительных результатов. Повышенная функция щитовидной железы (гиперфункция) вызывает развитие гипертиреоза
L-тироксин L-3,5,3"-трийодтиронин
31. Гормоны коры надпочечников: глюкокортикоиды, минералокортикоиды. Химическая природа. Механизм действия на молекулярном уровне. Их роль в регуляции углеводного, минерального, липидного и белкового обмена.
В зависимости от характера биологического эффекта гормоны коркового вещества надпочечников условно делят на глюкокортикоиды (кортикостероиды, оказывающие влияние на обмен углеводов, белков, жиров и нуклеиновых кислот) и минералокортикоиды (кортикостероиды,оказывающие преимущественное влияние на обмен солей и воды). К первым относятся кортикостерон, кортизон, гидрокортизон (кортизол), 11-дезоксикортизол и 11-дегидрокортикостерон, ко вторым – дезоксикортикостерон и альдостерон. В основе их структуры, так же как и в основе строения холестерина, эргостерина, желчных кислот, витаминов группы D, половых гормонов и ряда других веществ, лежит конденсированная кольцевая система циклопентанпергидрофенантрена. Глюкокортикоиды оказывают разностороннее влияние на обмен веществ в разных тканях. В мышечной, лимфатической, соединительной и жировойтканях глюкокортикоиды, проявляя катаболическое действие, вызывают снижение проницаемости клеточных мембран и соответственно торможение поглощения глюкозы и аминокислот; в то же время в печени они оказывают противоположное действие. Конечным итогом воздействия глюкокортикоидов является развитие гипергликемии, обусловленной главным образом глюконеогенезом. Минералокортикоиды (дезоксикортикостерон и альдостерон) регулируют главным образом обмен натрия, калия, хлора и воды; они способствуют удержанию ионов натрия и хлора в организме и выведению с мочой ионов калия. По-видимому, происходит обратное всасывание ионов натрия и хлора в канальцах почек в обмен на выведение других продуктов обмена,
кортизол
32. Паратгормон и кальцитонин. Химическая природа. Механизм действия на молекулярном уровне. Влияние на обмен кальция, гиперкальциемия и гипокальциемия.
К гормонам белковой природы относится также паратиреоидный гормон (паратгормон). Они синтезируются паращитовидными железами. Молекула паратгормона быка содержит 84аминокислотных остатка и состоит из одной полипептидной цепи. Выяснено, что паратгормон участвует в регуляции концентрации катионов кальция и связанных с ними анионов фосфорной кислоты в крови. Биологически активной формой считается ионизированный кальций, концентрация его колеблется в пределах 1,1–1,3 ммоль/л. Ионы кальция оказались эссенциальными факторами, не заменимыми другими катионами для ряда жизненно важных физиологических процессов: мышечное сокращение, нервно-мышечное возбуждение, свертывание крови, проницаемость клеточных мембран, активность ряда ферментов и т.д. Поэтому любые изменения этих процессов, обусловленные длительным недостатком кальция в пище или нарушением его всасывания в кишечнике, приводят к усилению синтеза паратгормона, который способствует вымыванию солей кальция (в виде цитратов и фосфатов) из костной ткани и соответственно к деструкции минеральных и органических компонентов костей. Другой орган-мишень паратгормона – это почка. Паратгормон уменьшает реабсорбцию фосфата в дистальных канальцах почки и повышает канальцевую реабсорбцию кальция.В особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках, или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной природы, обеспечивающий постоянную концентрацию кальция в крови - кальцитонин. Формула:
Кальцитонин содержит дисульфидный мостик (между 1-м и 7-маминокислотными остатками) и характеризуется N-концевым цистеиноми С-концевым пролинамидом. Биологическоедействие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: онвызывает подавление в костной ткани резорбтивных процессов и соответственно гипокальциемию и гипофосфатемию. Таким образом, постоянствоуровня кальция в крови человека и животных обеспечивается главнымобразом паратгормоном, кальцитриолом и кальцитонином, т.е. гормонамикак щитовидной и паращитовидных желез, так и гормоном – производнымвитамина D3. Это следует учитывать при хирургических лечебных манипуляциях на данных железах.
33. Гормоны мозгового слоя надпочечников – катехоламины: адреналин и норадреналин. Химическая природа и биосинтез. Механизм действия гормонов на молекулярном уровне, их роль в регуляции обмена углеводов, жиров и аминокислот. Нарушения обмена при заболеваниях надпочечников.
Эти гормоны по строению напоминают аминокислоту тирозин, от которого они отличаются наличием дополнительных ОН-групп в кольце и у β-углеродного атома боковой цепи и отсутствием карбоксильной группы.
Адреналин Норадреналин Изопропиладреналин
В мозговом веществе надпочечников человека массой 10 г содержится около 5 мг адреналина и 0,5 мг норадреналина. Содержание их в крови составляет соответственно 1,9 и 5,2 нмоль/л. В плазме крови оба гормона присутствуют как в свободном, так и в связанном, в частности, с альбуминами состоянии. Небольшие количества обоих гормонов откладываются в виде соли с АТФ в нервных окончаниях, освобождаясь в ответ на ихраздражение. Кроме того, все они оказывают мощное сосудосуживающее действие, вызывая повышение артериальногодавления, и в этом отношении действие их сходно с действием симпатической нервной системы. Известно мощное регулирующее влияние этихгормонов на обмен углеводов в организме. Так, в частности, адреналинвызывает резкое повышение уровня глюкозы в крови, что обусловленоускорением распада гликогена в печени под действием фермента фосфорилазы. Гипергликемическйй эффект норадреналина значительно ниже – примерно 5% от действия адреналина. Параллельно отмечаются накопление гексозофосфатов в тканях, в частности в мышцах, уменьшение концентрации неорганического фосфата и повышение уровня ненасыщенных жирных кислот в плазме крови. Имеются данные о торможении окисления глюкозы в тканях под влиянием адреналина. Это действие некоторые авторы связывают с уменьшением скорости проникновения (транспорта) глюкозы внутрь клетки. Известно, что и адреналин, и норадреналин быстро разрушаются в организме; с мочой выделяются неактивные продукты их обмена, главным образом в виде 3-метокси-4-оксиминдальной кислоты, оксоадренохрома, метоксинорадреналина и метоксиадреналина. Эти метаболиты содержатся в моче преимущественно в связанной с глюкуроновой кислотой форме. Ферменты, катализирующие указанные превращения катехоламинов, выделены из многих тканей и достаточно хорошо изучены, в частности моноаминоксидаза (МАО), определяющая скорость биосинтеза и распада катехоламинов, и катехолметилтрансфераза, катализирующая главный путь превращения адреналина, т.е. о- метилирование за счет S-аденозилметионина. Приводим структуру двух конечных продуктов распада
34. Глюкагон и инсулин. Химическая природа, биосинтез инсулина. Механизм действия этих гормонов на молекулярном уровне. Их роль в регуляции обмена углеводов, жиров, аминокислот. Биохимические нарушения при сахарном диабете.
Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. В физиологической регуляции синтеза инсулина доминирующую роль играет концентрация глюкозы в крови. Так, повышение содержания глюкозы в крови вызывает увеличение секреции инсулина в панкреатических островках, а снижение ее содержания, наоборот,– замедление секреции инсулина. Этот феномен контроля по типу обратной связи рассматривается как один из важнейших механизмов регуляции содержания глюкозы в крови. При недостаточной секреции инсулина развивается специфическое заболевание – сахарный диабет. Физиологические эффекты инсулина:Инсулин - единственный гормон, снижающий содержание глюкозы в крови, это реализуется через:
§ усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;
§ активацию ключевых ферментов гликолиза;
§ увеличение интенсивности синтеза гликогена - инсулин форсирует запасание глюкозы клетками печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;
§ уменьшение интенсивности глюконеогенеза - снижается образование в печени глюкозы из различных веществ
Анаболические эффекты
§ усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);
§ усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;
§ усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;
§ усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию - в жировой ткани и в печени инсулин способствует превращению глюкозы в триглицериды; при недостатке инсулина происходит обратное - мобилизация жиров.
Антикатаболические эффекты
§ подавляет гидролиз белков - уменьшает деградацию белков;
§ уменьшает липолиз - снижает поступление жирных кислот в кровь.
Глюкагон - гормон альфа-клеток островков Лангерганса поджелудочной железы. По химическому строению глюкагон является пептидным гормоном. Молекула глюкагона состоит из 29 аминокислот и имеет молекулярный вес 3485. Первичная структура молекулы глюкагона следующая.
Пептиды ‒ природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Пептиды могут содержать также неаминокислотную компоненту. По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до десяти аминокислотных остатков, называются олигопептидами , содержащие более десяти аминокислотных остатков – полипептидами . Природные полипептиды с молекулярной массой более 6000 называются белками.
Аминокислотный остаток пептидов, несущий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а остаток, несущий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым. Название пептида образуется из названий входящих в его состав аминокислотных остатков, перечисляемых последовательно, начиная с N-концевого. При этом используют тривиальные названия аминокислот, в которых суффикс "ин" заменяется на "ил". Исключение составляет C-концевой остаток, название которого совпадает с названием соответствующей аминокислоты. Все аминокислотные остатки, входящие в пептиды, нумеруются, начиная с N-конца. Для записи первичной структуры пептида (аминокислотной последовательности) широко используют трех- и однобуквенные обозначения аминокислотных остатков (например, Ala-Ser-Asp-Phe-GIy – это аланил-серил-аспарагил-фенилаланил-глицин).
Отдельные представители пептидов
Глутатион - трипептид -глутамилцистеинилглицин, содержащийся во всех животных и растительных клетках, бактериях.
Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов. Он выполняет функцию антиоксиданта. Это обусловлено наличием в его составе цистеина и определяет возможность существования глутатиона в восстановленной и окисленной формах.
Карноз и н (от лат. carnosus ‒ мясной, caro ‒ мясо), C 9 H 14 O 3 N 4 , – дипептид (β-аланилгистидин), состоящий из аминокислот β-аланина и L-гистидина. Открыт в 1900 г. В. С. Гулевичем в мясном экстракте. Молекулярная масса 226, кристаллизуется в виде бесцветных игл, хорошо растворим в воде, нерастворим в спирте. Содержится в скелетной мускулатуре большинства позвоночных. Среди рыб встречаются виды, у которых карнозин и составляющие его аминокислоты отсутствуют (либо присутствует только L -гистидин или только β-аланин). В мышцах беспозвоночных карнозина нет. Содержание карнозина в мышцах позвоночных колеблется обычно от 200 до 400 мг % их сырой массы и зависит от их структуры и функции; у человека ‒ около 100-150 мг %.
Карнозин (β-аланил-L-гистидин) Ансерин (β-аланил-1-метил- L-гистидин)
Влияние карнозина на биохимические процессы, протекающие в скелетных мышцах, разнообразно, однако окончательно биологическая роль карнозина не установлена. Добавление карнозина к раствору, омывающему мышцу изолированного нервно-мышечного препарата, вызывает восстановление сокращений утомлённой мышцы.
Дипептид ансерин (N-метилкарнозин или β-аланил-1-метил- L-гистидин), сходный по строению с карнозином, в мышцах человека отсутствует, но имеется в скелетных мышцах тех видов, мышцы которых способны к быстрым сокращениям (мышцы конечностей кролика, грудная мышца птиц). Физиологические функции β-аланил-имидазольных дипептидов не вполне ясны. Возможно, они выполняют буферные функции и поддерживают рН в скелетной мышце, сокращающейся в анаэробных условиях. Однако ясно, что карнозин и ансерин стимулируют АТР-азную активность миозина in vitro, увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Академик С.Е. Северин показал, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки. Оба дипептида образуют хелатные комплексы с медью и способствуют поглощению этого металла.
Антибиотик грамицидин S выделен из Bacillus brevis и представляющий собой циклический декапептид:
Грамицидин S
В структуре грамицидина S имеются 2 остатка орнитина, производные аминокислоты аргинина и 2 остатка D-изомеров фенилаланина.
Окситоц и н − гормон, вырабатываемый нейросекреторными клетками передних ядер гипоталамуса и затем переносимый по нервным волокнам в заднюю долю гипофиза, где он накопляется и откуда выделяется в кровь. Окситоцин вызывает сокращение гладких мышц матки и в меньшей степени − мышц мочевого пузыря и кишечника, стимулирует отделение молока молочными железами. По химической природе окситоцин − октапептид, в молекуле которого 4 остатка аминокислот связаны в кольцо цистином, соединённым также с трипептидом: Pro-Leu-Gly.
окситоцин
Рассмотрим нейропептиды (опиатные пептиды) . Первые два представителя нейропептидов, названные энкефалинами, были выделены из мозга животных:
Тир - Гли - Гли - Фен - Мет- Мет-энкефалин
Тир - Гли - Гли - Фен - Лей- Лей-энкефалин
Эти пептиды обладают обезболивающим действием и используются как лекарственные средства.
